Hamostaseologie 1987; 07(06): 144-146
DOI: 10.1055/s-0038-1660545
Originalarbeit
Schattauer GmbH

Sind Kalziumionen unerläßlich für die Aktivierung der Blutplättchen?

E. F. Lüscher
1   Theodor-Kocher-Institut der Universität Bern
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Publication Date:
25 June 2018 (online)

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Zusammenfassung

Die typischen Manifestationen aktivierter Blutplättchen basieren zum großen Teil auf kalziumabhängigen Reaktionen, und die Frage nach der Herkunft und der Art des Verfügbarwerdens freier Kalziumionen im Zell-innern stellt daher ein zentrales Problem dar. Die Plättchen enthalten ein als »dense tubular system« bezeichnetes Kalziumspeicherorgan, das durch Inositoltriphosphat (IP3) zur Abgabe von Ca2+-Ionen angeregt wird. IP3 entsteht durch Hydrolyse von Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat neben Diacylglycerin (DAG) unter dem Einfluß von Phospholipase C. Wegen der gleichzeitigen Bildung von DAG und IP3 ist ein von verschiedenen Autoren postulierter, alternativer Weg der Aktivierung, der statt auf der Mobilisierung von Ca2+-Ionen auf der Bildung einer mittels DAG aktivierten Proteinkinase C basiert, unter physiologischen Bedingungen nicht möglich. Als Folge der ersten Aktivierungsschritte strömen auch Kalziumionen von außen ins Zellinnere. Dieser Einstrom ist aber nicht unerläßlich.

In neuerer Zeit wurde gefunden, daß eine Aktivierung des Plättchens auch ohne eine Erhöhung des Ruhespiegels des zytoplasmatischen Kalziums (10−7 M) möglich ist, sofern Guanosintriphosphat anwesend ist. Es ist daraus auf die Mitwirkung von G-(oder N-)Proteinen geschlossen worden, die Phospholipase C auch unter diesen Bedingungen aktivieren sollen. Es ist allerdings bemerkenswert, daß gereinigte Präparate dieses Enzyms kalziumabhängig sind, so daß zur Zeit die Frage offen bleibt, ob verschiedene Formen des Enzyms existieren, oder ob das G-Protein tatsächlich eine Aktivierung im praktisch kalziumfreien System zu bewirken vermag.