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Thromb Haemost 1969; 22(02): 377-390
DOI: 10.1055/s-0038-1651418
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Schattauer GmbH

Über die fibrinolytische Aktivität von Rinderprothrombinpräparaten nach Seegers[*]

Ein Beitrag zur Frage der Aktivierung von Rinderprothrombin durch Plasmin
K Andrassy
1   Aus der Abteilung für Gerinnungsphysiologie und Bluttransfusionswesen der Universität Bonn (Leiter: Prof. Dr.H. Egli)
,
R Egbring
1   Aus der Abteilung für Gerinnungsphysiologie und Bluttransfusionswesen der Universität Bonn (Leiter: Prof. Dr.H. Egli)
,
H Egli
1   Aus der Abteilung für Gerinnungsphysiologie und Bluttransfusionswesen der Universität Bonn (Leiter: Prof. Dr.H. Egli)
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Publication Date:
10 June 2018 (online)

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Summary

1. In den Rinderprothrombinpräparaten nach Seegers (eigene Aufbereitung) läßt sich als Thrombin E ein Aktivator des fibrinolytischen Systems wie auch ein proteolytisches Enzym auf Standard- und Hitzefibrinplatten nachweisen. Dieses proteolytische Enzym dürfte mit Plasmin identisch sein.

2. Der Zusatz von AMCHA in hoher Konzentration zu den Rinderprothrombinpräparaten bewirkt eine Blockierung der proteolytischen Komponente, nicht oder nur unvollständig des Plasminogenaktivators.

3. Der Zusatz von Trasylol dagegen hemmt die Lyse sowohl auf den Hitzefibrinwie auf den Standardfibrinplatten.

4. Rinderprothrombin nach Seegers spaltet nicht nur plasminogenhaltiges, sondern auch plasminogenfreies Fibrinogen.

5. Mit Plasmin-Novo läßt sich nach Seegers aufbereitetes Rinderprothrombin zu Thrombin aktivieren.

6. Der Zusatz von AMCHA zu Prothrombin und Plasmin kann weder die Thrombinbildung noch die Aktivierung der Fibrinolyse verhindern.

7. Trasylol dagegen hemmt die Lyse auf Standardfibrin- und auf der Hitzefibrinplatte, jedoch nicht die Thrombinbildung aus Prothrombin durch Einwirkung von Plasmin.

8. Die vorgenannten Befunde sprechen dafür, daß eine „Autokatalyse” des nach Seegers aufbereiteten Rinderprothrombins durch Beimengung von proteolytisch wirksamen Substanzen mit Plasmincharakter hervorgerufen werden kann.

* Durchgeführt mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft.


 

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