Bindung von Galectin-1 (Gal-1) an das Thomsen-Friedenreich (TF) Antigen an Trophoblastzellen und Inhibition der Proliferation von Trophoblasttumorzellen in vitro durch Gal-1 oder anti-TF Antikörper

Einleitung: Galectin-1 (Gal-1), ist ein Vertreter der humanen β-Galaktosid-bindenden Proteine, welches bevorzugt Galβ1–4GlcNAc Sequenzen in Oligosaccharidstrukturen erkennt, die mit einer Reihe von sezernierten und Zellmembran-Glykoproteinen assoziiert sind.

Material und Methode: Die Identifizierung der Bindung von Gal-1 an plazentare Zellen erfolgte mittels einer Immunfluoreszenzdoppelmarkierungs-Methode. Co-Inkubation mit biotinyliertem Gal-1 und TF-PAA Konjugaten an Plazentaschnitten visualisierte Inhibierung der Gal-1 Bindung an TF-Epitope in der Plazenta. Inhibierung der Gal-1 Bindung an BeWo Zellen wurde ebenfalls durch Co-Inkubation von biotinyliertem Gal-1 und TF-PAA Konjugaten und anschließender Visualisierung mit Streptavidin-Cy2 und Untersuchung am Fluoreszenzmikroskop ermittelt. Weiterhin wurden Untersuchungen zur Proliferationsinhibierung von Gal-1, Gal-1 + TF-Konjugaten und anti-TF Antikörpern an BeWo und Jeg3 Zellen durchgeführt.

Ergebnisse: Die immunhistochemischen Untersuchungen zeigten, dass das Lektin Gal-1 Glycotope an der Oberfläche des Syncytiotrophoblasten und extravillösen Trophoblasten der humanen Plazenta erkennt und gleichzeitig an BeWo Chorionkarzinomzellen bindet. Die Gal-1 Bindung an BeWo Zellen wurde durch Zugabe des TF-di-Saccharid (Galβ1–3GalNAc) – polyacrylamid Konjugates (TF-PAA) inhibiert. Gal-1 inhibierte außerdem die BeWo Zell-Proliferation in einer Konzentrations-abhängigen Art und Weise. Der gleiche Effekt wurde durch Zugabe von anti-TF Antikörpern (A78-G/A7) erzielt.

Schlussfolgerung: Die Ligation von Galβ1–4GlcNAc und Galβ1–3GalNAc Epitopen an BeWo Zellen hat regulatorische Funktionen bei der Proliferation dieser Zellen.