Zusammenfassung
In jüngster Vergangenheit konnte gezeigt werden, daß der Freisetzung intrazellulären
Kalziums bei der Aktivierung von Blutplättchen wesentliche Bedeutung zukommt. Externe
Stimuli aktivieren durch Bindung an Rezeptoren, die sich an der Oberfläche der Plättchen
befinden, die an der Innenseite der Plasmamembran lokalisierte Phospholipase C. Phospholipase
C wandelt das ebenfalls an der Innenseite der Plasmamembran lokalisierte Phospholipid
Phosphatidylinosittriphosphat (PIP3) in Inosittriphosphat (IP3) und Diacylglycerin
(DAG) um. IP3 setzt höchstwahrscheinlich aus intrazellulären Speichern (dichtes tubuläres
System) Kalzium in das Zytosol der Plättchen frei. DAG aktiviert die an der Innenseite
der Plättchenplasmamembran befindliche C-Kinase. Die Aktivität der C-Kinase ist von
der Gegenwart von Phosphatidylserin und Kalzium abhängig. Indem DAG die Sensitivität
der C-Kinase gegenüber Kalzium deutlich erhöht, ist eine Aktivierung der C-Kinase
auch bei fehlender intrazellulärer Kalziumfreisetzung möglich. Durch die Freisetzung
intrazellulären Kalziums wird das von Kalzium abhängige Calmodulin aktiviert und katalysiert
seinerseits die Phosphorylierung eines 20 kD-Proteins, die leichte Kette des Myosins,
durch die Myosinleichtkettenkinase. Die CKinase phosphoryliert ein 47 kD-Protein,
aber auch die leichte Kette des Myosins, allerdings an anderer Stelle als die Myosinleichtkettenkinase.
Die Phosphorylierung dieser Proteine ist mit der Freisetzung von Serotonin aus den
dense bodies und von sauren Hydrolasen aus den Lysosomen vergesellschaftet. Die Funktion
der phosphorylierten Proteine bei der Plättchenaktivierung ist jedoch derzeit ungeklärt
und sollte in Zukunft Gegenstand intensiver Forschung sein.
