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DOI: 10.1055/s-0031-1297135
Intracellular Transport of Plant Toxins Ricin and Viscumin from Different Plasma Membrane Sites
Publication History
Publication Date:
25 December 2011 (online)
Summary
Binding of ricin and viscumin to paraformaldehyde fixed cell surface has been studied by confocal laser scanning microscopy (CLSM). Both toxins were labeled with different fluorochromes to allow for their identification after being applied jointly. The experiments indicated that viscumin and ricin bind to different cell receptors. Viscumin bound to the very periphery of the cells including lamellapodia and cell contact regions. Labeled ricin became localized in surface clusters located close to the cell body.
The binding of toxins to the cell membrane was completely inhibited by 100 mmol/l lactose and in the presence of unlabeled homological toxins 500 times in abundance of the fluorochromed toxins. The experiments indicate that uptake and intracellular transport of ricin and viscumin starts from different membrane sites.
Zusammenfassung
Intrazellulärer Transport der pflanzlichen Toxine Ricin und Viscumin von verschiedenen Membranstellen
Das Bindungsverhalten von Ricin und Viscumin an die Oberfläche von Paraformaldehyd-fixierten Zellen wurde mit konfokaler Laserrastermikroskopie untersucht. Beide Toxine waren mit unterschiedlichen Fluorochromen markiert. Auf diese Weise konnten sie voneinander differenziert werden, nachdem sie gemeinsam auf die Zellen appliziert worden waren. Die Experimente zeigten, daß Viscumin und Ricin an unterschiedliche Rezeptoren binden. Die Viskumin-Bindung erfolgte in der äußersten Peripherie der Zellen wie etwa die Lamellipodien und Zellkontaktzonen. Markiertes Ricin wurde in Aggregaten an der Zelloberfläche nahe dem Zellkörper gefunden. Die Bindung beider Toxine an die Zellmembran wurde sowohl durch Lactose (100 mmol/l) wie auch durch einen 500- fachen Überschuß nicht markierter Toxine vollständig verhindert. Die Experimente lassen vermuten, daß Aufnahme und intrazellulärer Transport von Ricin und Viscumin von verschiedenen Membranstellen ihren Ausgang nehmen.